I substrati peptidici svolgono un ruolo cruciale in vari campi di ricerca biochimici e biologici, tra cui test di attività enzimatica, scoperta di farmaci e proteomica. Le modifiche dei substrati peptidici vengono spesso eseguite per migliorare la loro stabilità, specificità e funzionalità. Come fornitore di substrati peptidici, sono ben versato nelle modifiche comuni dei substrati peptidici, che elaborerò in questo blog.
1. Modifiche chimiche al Terminus N -
Il terminale N - di un peptide è uno dei siti più comuni per la modifica. Una delle modifiche più semplici e più comuni è l'acetilazione. L'acetilazione prevede l'aggiunta di un gruppo di acetil al gruppo amminico terminale N. Questa modifica presenta diversi vantaggi. In primo luogo, può proteggere il peptide dalla degradazione delle aminopeptidasi, che sono enzimi che scindono i peptidi dal terminale N. Ad esempio, negli esperimenti di coltura cellulare in vitro, i substrati di peptidi acetilati sono più stabili e possono mantenere la loro integrità per un periodo più lungo, garantendo risultati sperimentali più affidabili.
Un'altra importante modifica del terminale N è l'aggiunta di un gruppo fluorescente o cromogenico. Le etichette fluorescenti come isotiocianato di fluoresceina (FITC) o rodamina possono essere attaccate al terminale N. Questi peptidi etichettati sono ampiamente utilizzati nei test di attività enzimatica a base di fluorescenza. Quando l'enzima agisce sul substrato peptidico, il segnale fluorescente cambia, consentendo il monitoraggio del tempo reale della reazione enzimatica. Ad esempio, nei test di attività di proteasi, un substrato peptidico marcato con FITC può essere utilizzato per misurare l'attività di proteasi rilevando il cambiamento nell'intensità della fluorescenza nel tempo.
2. Modifiche chimiche al C - Terminus
Simile al terminale N, il terminale C di un peptide è anche un bersaglio per la modifica. L'amidazione è una modifica del terminale C comune. Sostituendo il gruppo carbossilico C - terminale con un gruppo ammide, il peptide diventa più resistente alle carbossypeptidasi, che scindere i peptidi dal terminale C. I peptidi amidati sono spesso più stabili nei sistemi biologici e possono avere proprietà farmacocinetiche migliorate.
Inoltre, il terminale C può essere modificato con vari gruppi funzionali per applicazioni specifiche. Ad esempio, l'attacco di un gruppo di biotina al terminale C consente una facile purificazione e rilevamento del peptide. I peptidi biotinilati possono essere catturati utilizzando perle rivestite di streptavidina, che è una tecnica comune negli studi di interazione proteica -peptidica. Ciò consente ai ricercatori di isolare e analizzare le proteine interagenti con elevata specificità.
3. Side - Modifiche alla catena
Le catene laterali di aminoacidi in un substrato peptidico possono anche essere modificate. Una delle modifiche laterali più conosciute è la fosforilazione. La fosforilazione si verifica sui gruppi idrossilici di residui di serina, treonina o tirosina. I peptidi fosforilati sono essenziali per lo studio delle proteine chinasi e delle fosfatasi. Le proteine chinasi aggiungono gruppi di fosfato a specifici residui di aminoacidi nelle proteine, mentre le fosfatasi li rimuovono. Usando substrati peptidici fosforilati, i ricercatori possono misurare l'attività di questi enzimi e studiare le vie di segnalazione coinvolte nei processi dipendenti dalla fosforilazione.
Un altro tipo di modifica della catena laterale è l'introduzione di aminoacidi innaturali. Gli aminoacidi innaturali possono avere proprietà chimiche e fisiche uniche che non si trovano negli aminoacidi naturali. Ad esempio, alcuni aminoacidi innaturali possono essere utilizzati per introdurre una reattività chimica specifica o per imitare le modifiche post -traslazionali. L'incorporazione di aminoacidi innaturali nei substrati peptidici può espandere la gamma di applicazioni e migliorare le prestazioni dei peptidi in vari saggi.
4. Cross - Collegamento delle modifiche
Le modifiche incrociate: il collegamento delle modifiche vengono utilizzate per collegare due o più molecole di peptidi o per collegare un peptide ad altre molecole come proteine o acidi nucleici. I linker omobifunzionali sono comunemente usati per collegare due gruppi funzionali identici su peptidi o molecole diverse. Ad esempio, il disuccinimidil subberate (DSS) è un linker cross omobifunzionale che può reagire con le ammine primarie sui peptidi. Questo collegamento incrociato può essere usato per studiare le interazioni proteiche - peptidi o per creare polimeri a base di peptidi.
I linker eterobifunzionali, d'altra parte, hanno due diversi gruppi reattivi, consentendo il collegamento specifico di diversi tipi di molecole. Ad esempio, un linker incrociato con un gruppo reattivo ammina e un gruppo reattivo di sulfidrilico può essere usato per collegare un peptide con una proteina che ha un gruppo di solfidril libero. Le modifiche incrociate: possono anche essere utilizzate per creare coniugati peptidici, che hanno potenziali applicazioni nella consegna dei farmaci e nella terapia mirata.
5. Esempi di substrati peptidici modificati
Offriamo una vasta gamma di substrati peptidici modificati. Per esempio,Mu-Val-HPH-FMKè un substrato peptidico con modifiche specifiche. È progettato per l'uso nei test di attività di caspasi. Le modifiche in questo substrato peptidico migliorano la sua specificità verso le caspasi, consentendo una misurazione accurata dell'attività della caspasi.
Z-val-phe-choè un altro substrato peptidico importante. È un substrato peptidico inibitore calpain. Le modifiche in questo peptide lo rendono un potente inibitore del calpain, una proteasi importante coinvolta in molti processi fisiologici e patologici. Utilizzando questo substrato peptidico, i ricercatori possono studiare il ruolo del calpain in vari sistemi biologici e sviluppare potenziali farmaci che mirano a Calpain.
Calpain inibitore XIè anche un prodotto prezioso nel nostro catalogo. Ha modifiche specifiche che lo rendono un inibitore altamente efficace di Calpain. Questo substrato peptidico può essere utilizzato in studi in vitro e in vivo per studiare la funzione del calpain e per sviluppare strategie terapeutiche per le malattie correlate a calpain.
6. Importanza dei substrati peptidici modificati nella ricerca e nell'industria
I substrati peptidici modificati sono di grande importanza sia nella ricerca che nell'industria. Nel campo della ricerca, sono strumenti essenziali per lo studio della funzione enzimatica, delle interazioni proteiche - proteine e delle vie di segnalazione. Ad esempio, nella ricerca sul cancro, i substrati peptidici modificati possono essere utilizzati per studiare l'attività delle proteasi coinvolte nell'invasione tumorale e nelle metastasi. Comprendendo il ruolo di queste proteasi, i ricercatori possono sviluppare nuovi farmaci anti -cancro.
Nell'industria farmaceutica, i substrati peptidici modificati vengono utilizzati nella scoperta e nello sviluppo dei farmaci. Possono essere usati come composti di piombo per lo sviluppo di nuovi farmaci o come sonde per lo screening di potenziali candidati ai farmaci. Ad esempio, un substrato peptidico modificato che può inibire specificamente un enzima correlato alla malattia può essere ulteriormente ottimizzato per sviluppare un farmaco più potente e selettivo.
7. Conclusione e invito all'azione
In conclusione, le modifiche comuni dei substrati peptidici includono modifiche N - Terminale, C - Terminal, Side -Chain e Cross. Queste modifiche migliorano la stabilità, la specificità e la funzionalità dei substrati peptidici, rendendoli strumenti indispensabili in varie applicazioni di ricerca e industriali. Come fornitore di substrati peptidici, ci impegniamo a fornire substrati peptidici modificati di alta qualità per soddisfare le diverse esigenze dei nostri clienti.
Se sei interessato ai nostri substrati peptidici o hai domande sulle modifiche dei peptidi, non esitare a contattarci per ulteriori discussioni e approvvigionamento. Siamo più che felici di aiutarti a trovare i substrati peptidici più adatti per i tuoi progetti di ricerca o industriali.
Riferimenti
- Creighton, TE (1993). Proteine: strutture e principi molecolari. Wh Freeman e compagnia.
- Nelson, DL e Cox, MM (2008). Principi di Biochimica Lechinger. Wh Freeman e compagnia.
- Walker, JM (2002). Il manuale dei protocolli proteici. Humana Press.